프로테오믹스 : 단백질에 대한 이해 및 기능 해석의 새로운 접근과 응용 Book + CD-ROM > Infectious Disease

생체 내에서 단백질은 항상 변한다. 당신은 언제나 이들 움직이는 표적을 잡을 수 있는 준비가 되어 있어야 한다.
피로테오믹스 기술은 완성된 것이 아니라, 이제 막 태동하기 시작하였다. 의학, 생명공학, 기초학문과 공학 이들 모든 학문 분야에 접목되기 시작한 것이다.
과거의 생명 현상은 현미경 수준에서 관찰이 가능하였지만, 오늘날 우리는 더 섬세한 투시경을 이제 막 손에 쥐었다.
이것이 바로 "프로테오믹스 기술"이다
프로테오믹스는 유전체, 전사체, 생리체, 생명정보(IT), 응용 생명과학을 연결하는 주요 다리에 해당한다.
프로테오믹스가 제공하는 생명 현상 탐구의 새로운 패러다임은 인간을 괴롭혀 온 불치병을 궁극적으로 치료할 것이다.

제1장 프로테오믹스 연구방법론
학습 포인트 ― 2
1.1. 프로테오믹스(혹은 단백체학)란 무엇인가? ― 3
1.2. 생체 내에서 어느 정도의 단백질이 발현되는가? ― 5
1.3. 유전자 수준을 넘어 왜 직접적인 단백질 분석이 필요한가? ― 6
1.4. 유전자를 대상으로 하는 연구 범위 ― 9
1.5. 전사체학이 지니는 문제점 ― 11
1.6. 단백체 연구의 필요성 ― 13
1.7. 단백체 연구의 목표 및 연구 분야 ― 15
탐구문제 ― 19
참고문헌 ― 23
제2장 단백질 분리 및 동정
학습 포인트 ― 28
2.1 SDS-PAGE 단백질 전기영동 ― 30
2.2. 단백질 전기영동에 영향을 주는 인자들 ― 34
2.3. 2차원 단백질 전기영동 ― 38
2.4. 식물단백질류의 2차원 단백질 전기영동 ― 46
2.5. 비평형 pH겔 전기영동법 (Nonequilibrium pH Gel Electrophoresis, NEpHGE) ― 49
2.6. 고정화 pH 구배법 (Immobilized pH Gradients, IPGs) ― 50
2.7. IPG-Dalt 법 ― 52
2.8. 비환원 2-DE 분석 ― 52
2.9. 2-DE 분석을 통한 당단백질 검출 ― 53
탐구문제 ― 57
참고문헌 ― 67
제3장 단백질이란 무엇인가?
학습 포인트 ― 74
3.1. 아미노산 : 단백질 구성단위체 ― 76
3.2. 폴리펩티드 결합 : 단백질의 기본결합단위 ― 80
3.3. 단백질의 평균 분자량 계산 ― 82
3.4. 아미노산 코돈 ― 82
3.5. 아미노산의 코돈 선호도 ― 84
3.6. 번역후 단백질 변형 ― 86
3.7. 단백질 절단 ― 87
3.8. 단백질 구조 ― 92
3.9. 단백질 2차 구조 ― 92
3.10. 알파 나선 캐핑 ― 95
3.11. 단백질의 β-평판 구조 ― 97
3.12. 루프 구조 ― 100
3.13. 2차 구조 골격 특성 ― 102
3.14. 초월 2차 구조들 ― 104
3.15. α-나선 쌍극자와 단백질 기능 ― 106
탐구문제 ― 111
참고문헌 ― 119
제4장 단백질정보학
학습 포인트 ― 124
4.1. 단백질 2차 구조 예측 ― 125
4.2. 2차 구조 예측법 ― 126
4.3. C-F 2차 구조 예측 ― 127
4.4. GOR법을 이용한 2차 구조 예측 ― 131
4.5. 임(Lim)에 의한 비수치적인 접근법 ― 134
4.6. 신경망 기법을 통한 2차 구조 예측 ― 134
4.7. 예측도(Q3) ― 140
4.8. 카이트-두리틀 하이드로파시 도표 ― 141
4.9. 윈도 크기에 따른 카이트-두리틀 하이드로파시 분석 ― 143
4.10. 막관통 단백질 예측 모델들 ― 145
4.11. 단백질의 상동성 검색 ― 148
4.12. 스미스-워터만 알고리즘 ― 152
4.13. FASTA ― 162
4.14. FASTA 형식이란? ― 165
4.15. 니들만-브니쉬(N-W) 알고리즘 ― 171
4.16. VISTA ― 174
4.17. 치환행렬이란 무엇인가? ― 176
4.18. 다중정렬 ― 186
4.19. 단백질 부호화 영역 판별 ― 198
4.20. 단백질 3차원 구조 특성 및 예측 ― 208
4.21. 단백질 구조의 접힘(Folding) ― 210
4.22. 상동성 모델링(Homology Modeling)법 ― 212
4.23. 에비니시오(Ab Initio) 모델링 ― 216
4.24. 분자 간(원자 간) 작용 힘과 포텐셜 에너지 ― 218
4.25. 레빈탈 패러독스(Levinthal Paradox) ― 221
4.26. 단백질 접힘 율속 단계 ― 223
4.27. 단백질 서열 분석을 이용한 계통수 작성 ― 226
4.28. 단백질-단백질 상호작용 네트워크 모델 ― 238
탐구문제 ― 249
참고문헌 ― 269
제5장 단백질 동정 및 질량분석법의 활용
학습 포인트 ― 288
5.1. 단백질의 절대 분자량 측정 ― 289
5.2. 단백체학 연구에 사용되는 질량분석기 ― 293
5.3. 전자분무를 통한 단백질 이온화 ― 294
5.4. 사극자 내 특정 이온 분리의 원리 ― 298
5.5. 매트릭스상 레이저 탈리 이온화 기술(MALDI) ― 301
5.6. MALDI 매트릭스 선정 조건 ― 302
5.7. 매트릭스 선정 조건 및 결정화 ― 303
5.8. 이온 비행 시간차 분석기(TOF, Time of Flight) ― 309
5.9. 번역후 변형 단백질에 대한 질량분석시 고려할 점 ― 311
5.10. 이온화 방법 및 분석기 특성 ― 318
5.11. 단백질 혼합물의 질량분석 ― 322
5.12. 펩티드 질량 지문추적법 ― 325
5.13. 매트릭스상 레이저 탈리 이온화법에 의한 단백질 질량 지문추적법 ― 328
5.14. 전자분무 이온화를 이용한 단백질 동정 ― 333
5.15. 혼합 용액 속의 단백질 질량분석 ― 337
5.16. 단편화에 의한 펩티드의 구조와 서열 결정 ― 339
5.17. 서열 결정의 예와 전략 ― 351
5.18. 질량분석을 위한 계면활성제 제거 ― 370
5.19. 펩티드 질량분석의 응용 ― 372
5.20. 단백질의 동정 ― 373
5.21. 돌연변이 검출 ― 377
5.22. 단백질의 번역후 변형 위치 파악과 동정 ― 379
5.23. 고리형 펩티드 서열 결정 ― 386
5.24. 단백질 3차원 구조 및 비공유성 결합복합체 분석 ― 387
5.25. 프로테오믹스 연구의 향후 전망 ― 404
탐구문제 ― 408
참고문헌 ― 418
부 록
별첨 1. 프로테옴 분석을 위한 2-DE실험 및 질량분석의 단계별 실시 예 ― 437
별첨 2. 단백질 2차 구조 예측을 위한 Garnier-Osguthorpe-Robson법 ― 462
별첨 3. 단백질 등전위점값 계산을 위한 코딩 프로그램 예제 ― 465
별첨 4. 치환 매트릭스 ― 473
별첨 5. 단백질 절단 효소 및 반응 조건 ― 509
별첨 6. 주요 번역후 단백질 변형의 예와 질량 변화값 (314 종류) ― 510
찾아보기 ― 519

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